Macroarea: Chimica biologica strutturale computazionale
Referente: Oliviero Carugo
Settore ERC: PE5_11 Biological chemistry
Modelling di proteine
Previsione di strutture (secondaria, super-secondaria, terziaria e quaternaria) di proteine e di loro complessi, per mezzo di homology modelling, fold recognition e intelligenza artificiale, per applicazioni nell’ambito delle biotecnologie e della biologia molecolari.
Analisi di banche dati strutturali
L’enorme mole di dati strutturali depositati in importanti banche dati (per esempio Protein Data Bank, ModBase, CATH, SCOP) consente di estrarre utili informazioni sulle interazioni che stabilizzano le strutture macromolecolari. In particolare si analizzano il ruolo di cationi metallici e di legami alogeno e calcogeno e della flessibilità conformazionale locale.
EMBL,
Università di Vienna,
BII Singapore
Carugo, O.
B-factor accuracy in protein crystal structures.
Acta Crystallogr. D Struct. Biol. 2022, 78,69-74. doi: 10.1107/S2059798321011736.
Carugo, O.
Random sampling of the Protein Data Bank:
RaSPDB. Sci. Rep. 2021, 11,24178. doi: 10.1038/s41598-021-03615-y.
Carugo, O.
Decline of protein structure rigidity with interatomic distance.
BMC Bioinformatics. 2021, 22, 466. doi: 10.1186/s12859-021-04393-0.
Carugo, O., Resnati, G., Metrangolo, P.
Chalcogen Bonds Involving Selenium in Protein Structures.
ACS Chem Biol. 2021, 16, 1622-1627. doi: 10.1021/acschembio.1c00441.
Carugo, O.
How anisotropic and isotropic atomic displacement parameters monitor protein covalent bonds rigidity: isotropic B-factors underestimate bond rigidity.
Amino Acids. 2021, 53, 779-782. doi: 10.1007/s00726-021-02985-x.